Vedci vyvinuli štrukturálne riadený výpočtový postup, ktorý prehľadáva veľké databázy fágových genómov a predpovedá fágové proteíny manipulujúce s bakteriálnou imunitnou signalizáciou.[1] Tento postup identifikoval tri nové rodiny doteraz neznámych proteínov: Sequestin a Lockin, ktoré viažu a sekvestrujú signalizačné molekuly 3′cADPR a His-ADPR produkované systémom TIR, a Acb5, ktorá štiepi a deaktivuje 3′3′-cGAMP a príbuzné molekuly.[1] Tieto proteíny inhibujú bakteriálne systémy Thoeris a CBASS.[1] Rentgenová krystalografia, štrukturálne modelovanie a mutačné analýzy vysvetlili štruktúrny základ sekvestrácie alebo štiepenia imunologických signálov.[1] V databázach fágových proteínov bolo detekovaných tisíce takýchto proteínov manipulujúcich signály, vrátane prípadov v dobre preskúmaných fágoch T2, T4 a T6.[1] Štúdia popisuje tri nové rodiny antiobranných proteínov cielených na hostiteľskú imunitnú signalizáciu, reprezentovaných v viac ako 5000 proteínoch v dátach fágových proteínov.[1] Biochemické a štrukturálne analýzy charakterizovali ich interakcie s cieľovými molekulami.[1]